Біологічно активні білки вірусу грипу. Гемаглютинін. Хімічний склад рецептора еритроцитів людини
Віруси грипу агглютинируют еритроцити за рахунок взаємодії з гликопротеидом, до складу якого входить сіалова кислота і який є компонентом мембрани еритроцитів. Цей вірусний рецептор був ізольований з строми еритроцитів людини, а хімічний склад я фізичні властивості його були детально вивчені Winzler і співавт. (1969а). Рецептор є гликопротеидом, що містить М-і N-групові антигени крові (Kathan, Winzler, 1963; Моrawiecki, 1964; Kathan, Adamany, 1967). Рецептор, ізольований з клітки, є високоефективним інгібітором гемагглютинирующей активності вірусу грипу.
відщепляється гликопептид не володіє інгібуючої активністю, хоча він і містить велику частину сиаловой кислоти, гексози і гексозаміна, що входять до складу нерасщепленного вірусного рецептора (Winzler et al., 1967). Лоліпептідная частина рецептора становить тільки близько 18% його маси. Майже половина амінокислотних залишків представлена сер іншому і треонін. Вуглеводні ланцюжки прісоедіняютсяк цим двом амінокислотами за допомогою О-гликозидной зв’язку. З аспарагін вони пов’язані N-гликозидной зв’язком. Залишки сиаловой кислоти займають в вуглеводних ланцюжках концевое становище і можуть бути отщепляя від рецептора за допомогою вірусної нейрамінідази (Kathan, Winzler, 1963). Відщеплення сиаловой кислоти від молекул рецептора призводить до придушення їх здатності пригнічувати гемаглютинацію і здатності бути М-і iN-груповими факторами крові (Springer, An-sell, 1958). У разі відсутності ь середовищі детергентів спостерігається агрегація інтактних молекул з утворенням агрегатних форм з молекулярною масою близько 590000. Інгібіторна активність, а також М-і N-групова активність, крові збільшується при агрегації (Springer, 1967) .Предполагается, що схильність до агрегації пояснюється гидрофобной природою карбоксильного кінця рецептора. За допомогою обробки трипсином (Winzler, 1969a) і ціанідом брому (Магchesi et al., 1972) від С-кінця може бути отщепляя поліпентід, до складу якого входять в основному гідрофобні амінокислотні останки і який не розчиняється у водній фазі. Winzler (1969а, Ь) припустив, що вірусні рецептори приєднуються до мембрани еритроцитів за допомогою гідрофобних областей карбоксильних кінців і що сіалопептіди, розташовані на N-кінцях, локалізуються у водній фазі, навколишнього еритроцит, де вони можуть вступати у взаємодію з вірусом грипу, антитілами проти М-і N-анти-генів і трипсином. Визначивши кількість молекул сиаловой кислоти, відщепляється від еритроцитів при обробці трипсином, Winzler підрахував, що кожен людський еритроцит містить на своїй поверхні близько 106 молекул сіалопептіда. Однак число рецепторних точок еритроцита, ймовірно, менше числа молекул рецептора.
Howe і співавт. (1970) виявили, що (Мічені ферритином антитіла до очищеного рецептору НЕ розподіляються рівномірно по поверхні інтактних клітин, а приєднуються тільки до дискретних областям. Таким чином, рецеіторние молекули, ймовірно, групуються в своєрідні «кластери», формуючи на поверхні еритроцитів області, котрі пов’язують вірус.
Джерело: Віруси грипу та грип, під ред. Кільбурн Е.Д – М.Медицина, 1978р.